Ohne ATP-Synthase läuft hier gar nichts. Der Enzymkomplex stellt aus Adenosindiphosphat und anorganischem Phosphat ATP her, und das wiederum liefert die Energie für nahezu alle Lebensvorgänge der Zelle. Diese Struktur ist auch Thema des Lindauer Vortrags von Chemie-Nobelpreisträger John E. Walker (nicht verwandt oder verschwägert mit Spirituosen ähnlichen Namens), der diesen bemerkenswerten Vorgang in den 80er Jahren im Detail erforscht und beschrieben hat.
Dabei entschlüsselte er einen Mechanismus, der eher an Cracking Contraptions erinnert als an enzymatische Lebensvorgänge. Herzstück der pilzförmigen Maschine ist ein in die innere Membran der Mitochondrien eingebetteter rotierender Zylinder, der eine Achse antreibt. Mit jeder Dritteldrehung wiederum bewegt diese Achse einen Proteinkomplex an ihrem Ende, der dabei je ein Molekül ADP und Phosphat zu ATP verknüpft.Eine galgenartige Struktur verhindert, dass sich die Komplexe einfach mit der Achse mit drehen.
Pro Umdrehung des Zylinders entstehen also drei Moleküle ATP. Der Zylinder schafft pro Sekunde etwa 200 Umdrehungen. Aber was lässt ihn rotieren?
Die Antwort: Protonen. Der “Fuß” des Galgens enthält einen Kanal, der Protonen an die Oberfläche des Zylinders leitet. Dort ist eine negativ geladene Stelle. Der Rest des Zylinders hängt in der sehr unpolaren Membran, und deswegen wird er sich erst weiterdrehen, wenn diese Ladung weg ist. Sie verschwindet auch prompt, wenn sich das positiv geladene Proton anlagert, und die Bindungsstelle dreht sich weiter, in die Membran hinein, während die nächste Bindungsstelle im Kanal zu liegen kommt.
So dreht sich der Zylinder Stück für Stück, bis die erste mit einem Proton geladene Bindungsstelle auf einen zweiten Kanal im Fuß des Galgens trifft – dort wird das Proton frei und gelangt auf die andere Seite der Membran. Der Mechanismus funktioniert, weil hinter dem so erzeugten Protonenstrom ein erheblicher Druck steht: Die Zelle erzeugt ein Ungleichgewicht in der Protonenkonzentration auf beiden Seiten der Membran.
Dieser Druck treibt den rotierenden Zylinder an wie Wasserdruck eine Turbine, und die Achse überträgt die Energie auf den oberen Teil des Komplexes, der das ATP herstellt. Man kann diese Rotation sichtbar machen, indem man das ATP-synthetisierende Ende auf einer Glasplatte fixiert, ein fluoreszenzmarkiertes Aktin-Filament an die Achse koppelt und den Motor unter ATP-Verbrauch rückwärts laufen lässt.
Bemerkenswerterweise ist der in die Membran eingebettete Antriebsrotor nicht bei allen Organismen gleich, sondern an die genauen Bedingungen angepasst. Er besteht aus mindestens 8 Untereinheiten, die je ein Proton binden. Pro voller Umdrehung werden also acht Protonen transportiert. Damit das für drei ATP reicht, müssen die Protonen eine gewisse Energie haben, die vom erzeugten Membranpotenzial abhängt.
Organismen, die in Umgebungen mit weniger verfügbarer Energie können das nötige Membranpotenzial nicht erzeugen, und die Energie der acht Protonen reicht nicht für das ATP. Die Lösung ist ganz einfach: Mehr Untereinheiten im Rotor, so dass sich die geringere Energie zum nötigen Wert aufsummiert. Und so haben einige Zellen weit größere Rotoren mit viel mehr Untereinheiten.
