#LiNo17 Daily Recap – Sunday, 25 June 2017

“I close my remarks by asking the young students gather this week at the Lindau Nobel Laureate Meeting to consider joining the effort to combat climate change.” – Steven Chu

Yesterday, the 67th Lindau Nobel Laureate Meeting started in grand fashion with the festive opening ceremony featuring the warm and heartfelt welcome address by Countess Bettina Bernadotte and a very poignant and moving keynote by Steven Chu. The Nobel Laureate himself was, unfortunately, unable to attend, but his fellow laureate William E. Moerner luckily stepped in to deliver the powerful speech on “Science as an Insurance Policy to the Risks of Climate Change”.


Video of the day:

“A changing climate does not respect national boundaries.”
First highlight is Steven Chu’s keynote, read by William Moerner. Chu addressed the highly topical issue of climate change and reminded all of us how important it is to treat the earth well.

Obviously, this is not the only video from yesterday and today! You are more than welcome to browse through our mediatheque for more.


Picture of the day:

Standing Ovations
William Moerner’s presentation of Steven Chu’s keynote was one of the most moving moments.

67th Lindau Nobel Laureate Meeting, 25.06.2017, Lindau, Germany

67th Lindau Nobel Laureate Meeting, 25.06.2017, Lindau, Germany

For even more pictures from the Lindau Nobel Laureate Meetings, past and present, take a look at our Flickr account.


Blog post of the day:

“A Stellar Meeting Where the Stars Shine Bright, the Science Is Chill, and the Networking Is Chem-Tastic.”
Another highlight is the blog post from science writer Alaina G. Levine. She is back in Lindau for #LiNo17 and gives a preview of the panel discussion on science careers that she will chair on Thursday (replacing Karan Khemka).

Do take a look at more exciting blog posts.


Tweets of the day:



Last but not least, follow us on Twitter @lindaunobel and Instagram @lindaunobel and keep an eye out for #LiNo17


Over the course of the next six days, we will keep you updated on the 67th Lindau Nobel Laureate Meeting with our daily recaps. The idea behind it is to bring to you the day’s highlights in a blink of an eye. The daily recaps will feature blog posts, photos and videos from the mediatheque.

On the Trail of Nobel Prizes

The new Lindau Science Trail serves as a permanent embodiment of the Lindau Nobel Laureate Meetings, their history and first and foremost makes “Nobel knowledge” accessible to everyone. The Lindau Science Trail can be followed not only by those living in and around the picturesque city of Lindau; visitors from all over the world can go on their very own journey of discovery. 
On knowledge pylons that are spread out all around Lindau, one can learn more about the everyday applications of scientific phenomena. And who knows, there might just be a Nobel Laureate waiting around the corner in Lindau you surely can’t rule it out.

Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings

The knowledge pylon at the harbour of Lindau. Picture/Credit: Lisa Vincenz-Donnelly/Lindau Nobel Laureate Meetings


The Lindau Spirit for everyone

Knowledge should be freely available to everyone at all times. This credo is at the heart of the philosophy of the Foundation and the Council for the Lindau Nobel Laureate Meetings.
For more than 65 years, Nobel Laureates and young scientists from all over the world have come together in Lindau once a year to exchange ideas and learn from each other. The “Lindau Spirit”, which inspires the participants year after year, can now be experienced on the Lindau Science Trail by everyone throughout the entire year.
The Lindau Science Trail consists of a total of 21 knowledge pylons, 15 of which can be discovered on the island of Lindau. On the mainland of Lindau and on Mainau Island there are three pylons each waiting to be explored.


This map shows the locations of the different knowledge pylons which can now be discovered on the island of Lindau. Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings

This map shows the locations of the different knowledge pylons which can now be discovered on the island of Lindau. Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings


The Knowledge Pylons – Something for Everyone

At the knowledge pylons, explorers big and small can learn more about various scientific discoveries and about the different Nobel Prize disciplines in English as well as in German. The pylons cover the three natural science disciplines – Physics, Chemistry and Physiology/ Medicine – as well as Peace and Literature. Two knowledge pylons explain economic theories in a manner which is easily understandable; two others provide insight into how the Lindau Nobel Laureate Meetings started and tell the story behind the Nobel Prizes. You don’t have to be a science expert to understand the explanations on the pylons. The Lindau Science trail addresses grown-ups as well as children. There is a special children’s section on every pylon.

Spotlight on the “Lindau” Nobel Laureates: The Nobel Laureates that have visited the Lindau Meetings thus far will be honoured at one central spot: on the “kleiner See” that separates mainland Lindau from Lindau island there will soon be a pier where the names of all the Nobel Laureates who have already visited the Lindau Nobel Laureate Meetings will be listed – more than 450 laureates.


Virtual Science Trail: Discovering Science With the App

A dedicated app will allow you to meet the Nobel Laureates virtually on the Science Trail. At six different locations, virtual Nobel Laureates explain why they have received the Nobel Prize. You can even take a selfie with them!
The app also gives you the opportunity to test your freshly acquired ‘Nobel Knowledge’. While ‘hiking’ on the Science Trail you can try to answer the numerous quiz questions. The Rallye can only be taken right on the spot, not at locations remote from the Lindau Science Trail – an open invitation for all science enthusiasts to come and visit Lindau and take the chance to meet Nobel Laureates.

Picture/Credit: preto_perola/istockphoto.com, illustrations: eatmefeedme; editing: rh

With the Lindauer Wissenspfad App, one can test one’s knowledge. Picture/Credit: preto_perola/istockphoto.com, illustrations: eatmefeedme; editing: rh

Download the App here.


Experience the Lindau Science Trail Back Home or in Your Classroom

Those who cannot physically come to Lindau can still discover the town, the Nobel Laureates and their research by virtually walking along the Science Trail and visiting the pylons in the app. Teachers can use it in the classroom as well.

If the Science Trail is also available virtually what’s the point in taking a field trip to Lindau and experiencing it first-hand? In addition to jointly completing the Science Trail and the Rallye, a surprise is waiting for all students here in Lindau. Teachers, who are interested in a school field trip to Lindau, may contact the Council for the Lindau Nobel Laureate Meetings for more information and additional material.

Pupils exploring a knowledge pylon. Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings

Pupils exploring a knowledge pylon. Picture/Credit: Lisa Vincenz-Donnelly/Lindau Nobel Laureate Meetings

The realisation of the Lindau Science Trail was enabled by the support of the city of Lindau and the Prof. Otto Beisheim Stiftung.



Den Nobelpreisen auf der Spur

Der Lindauer Wissenspfad macht ab sofort die Lindauer Nobelpreisträgertagungen, deren Geschichte und vor allem das „Nobelwissen“ für Groß und Klein sicht- und (be-)greifbar. Auf den Spuren von Nobelpreisträgern und ihrer Forschung können alle Lindauerinnen und Lindauer, aber auch Gäste aus der ganzen Welt, auf Entdeckungstour durch Lindau gehen. An insgesamt 21 Wissenspylonen lernen sie dabei mehr über wissenschaftliche Alltagsphänomene. Vielleicht kommt dabei auch der eine oder andere Nobelpreisträger um die Ecke – in Lindau immerhin durchaus denkbar…

Die Leuchtturmstele am Lindauer Hafen. Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings

Die Leuchtturmstele am Lindauer Hafen. Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings


Der Lindau Spirit für Alle

Wissen sollte immer und überall frei zur Verfügung stehen. Das gehört zum Kernanliegen von Stiftung und Kuratorium der Lindauer Nobelpreisträgertagungen, zu ihrer Mission Education. Die Idee zum Bau des Lindauer Wissenspfades ist daraus entstanden. Die Stadt Lindau hat sie bei der Umsetzung unterstützt.
Schon seit über 65 Jahren kommen in Lindau einmal im Jahr Nobelpreisträger und junge Nachwuchswissenschaftler aus der ganzen Welt zusammen, um sich auszutauschen und voneinander zu lernen. Der Lindau Spirit, von dem die Teilnehmer dabei inspiriert werden, soll jetzt auf dem Lindauer Wissenspfad für jeden und vor allem das ganze Jahr über erlebbar sein.
Der Wissenspfad besteht aus insgesamt 21 Wissenspylonen, 15 davon können auf der Lindauer Insel entdeckt werden. Auf dem Lindauer Festland und auf der Insel Mainau stehen jeweils drei Stelen zur Erkundung bereit. Auf der Karte sind die einzelnen Standorte auf der Lindauer Insel zu sehen.

Die Karte zeigt die verschiedenen Standorte der Wissenspylone, die ab sofort in Lindau entdeckt werden können. Picture/Credit: Archimedes Exhibitions GmbH

Die Karte zeigt die verschiedenen Standorte der Wissenspylonen, die ab sofort in Lindau entdeckt werden können. Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings


Für jeden etwas dabei – die Wissenspylonen

Auf den unterschiedlichen Pylonen lernen kleine und große Entdecker wissenschaftliche Begebenheiten aus den Bereichen der Nobelpreisdisziplinen kennen und verstehen: es gibt Physik-, Chemie-, und Medizinpylonen, aber auch eine Friedens- und eine Literaturstele. Zwei Wissenspylonen erklären Theorien aus den Wirtschaftswissenschaften, zwei weitere Stelen erläutern, wie die Lindauer Nobelpreisträgertagungen entstanden sind und was sich hinter dem Nobelpreis verbirgt. Man muss kein Naturwissenschafts-Experte sein, um die Erklärungen auf den Pylonen zu verstehen. Der Wissenspfad richtet sich an viele unterschiedliche Menschen; die Kinderspuren auf jedem Pylon bringen das ‚Nobelwissen‘ auch den jüngsten Forschern näher.

Natürlich bekommen die Nobelpreisträger auf dem Wissenspfad einen besonderen Platz: auf den Stelen wird nicht nur ihre Forschung sicht- und erlernbar gemacht, zukünftig werden sie an der zentralen Station auch besonders geehrt: Auf dem kleinen See wird es in Lindau bald einen Steg geben, der die Namen der Nobelpreisträger verzeichnet, die schon einmal in Lindau zu Gast waren. Und das sind schon mehr als 450 Laureaten!


Virtueller Wissenspfad: Mit der App auf Entdeckungstour

In Zukunft kann man den Nobelpreisträgern auf dem Wissenspfad auch virtuell begegnen. Die App macht das möglich: an sechs verschiedenen Standorten erklären virtuelle Nobelpreisträger, wofür sie den Nobelpreis bekommen haben. Sogar ein Selfie mit Preisträgern ist möglich!
Entlang des Wissenspfads können alle ‚Wissenspfadler‘ das Erlernte in der Rallye testen und über Quizfragen knobeln. Dafür muss man allerdings vor Ort sein. Damit möglichst viele Leute den Weg nach Lindau aufnehmen und den Wissenspfad auch in echt kennen lernen, werden die virtuellen Nobelpreisträger und die Quizfragen nämlich nur am Pylonenstandort freigeschaltet.

Mit der Lindauer Wissenspfad-App kann man in der Rallye z.B. Quizfragen beantworten. Picture/Credit: preto_perola/istockphoto.com, illustrations: eatmefeedme; editing: rh

Mit der Lindauer Wissenspfad-App kann man in der Rallye z.B. Quizfragen beantworten. Picture/Credit: preto_perola/istockphoto.com, illustrations: eatmefeedme; editing: rh


Der Wissenspfad auf dem Sofa oder im Klassenraum

Aber auch diejenigen, die nicht nach Lindau kommen (können), haben die Möglichkeit, einen Blick auf Lindau, die Nobelpreisträger und ihre Forschung zu werfen: sie können den Wissenspfad zuhause virtuell ablaufen und die Pylonen in der App abrufen. Das können sich auch Lehrer im Unterricht zu Nutze machen.
Der Wissenspfad lädt Schulklassen aber auch explizit ein, nach Lindau zu kommen und sich auf die Spur der Nobelpreise zu machen. Vor Ort kann man deshalb auch gemeinsam einen Preis gewinnen! Interessierte Lehrer können sich gerne mit dem Kuratorium für die Tagungen der Nobelpreisträger in Lindau in Verbindung setzten und weitere Informationen und Materialien erhalten.

Schüler an einem Wissenspylon. Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings

Schüler an einem Wissenspylon. Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings


Ermöglicht wurde der Wissenspfad durch die Unterstützung der Stadt Lindau und der Prof. Otto Beisheim Stiftung.

Welcome to the Lindau Alumni Network

After months of planning and preparation, we’re excited to announce the launch of the Lindau Alumni Network! The Lindau Alumni Network is the exclusive online community for alumni of the Lindau Nobel Laureate Meetings. A digital space to keep the “Lindau Spirit” alive!

Credit: Christian Flemming/Lindau Nobel Laureate Meetings

Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings

Log In for 2017 Young Scientists

Young scientists attending the 67th Lindau Nobel Laureates Meeting were the first group of alumni to get access to the online community. In order to foster online interaction prior to this year’s meetings, access to the Lindau Alumni Network is already open for #LiNoEcon participants. #LiNo17 young scientists and #LiNoEcon young economists can log in to the Lindau Alumni Network with the username and password for the online profile used throughout the application process (‘NAPERS’).  All other alumni will be contacted as soon as their access is cleared, too.

Here are the features that wait for you in the Lindau Alumni Network:

  • Search the alumni directory for fellow scientists: Using advanced search operators including name, home institution, home country, alma mater, work group, year of the attended meeting and more. As the Lindau Alumni Network grows, so will the search directory.
  • Expand the personal profile: A personal profile page is created for every alumnus or alumna based on their submitted data from the application process. Every Lindau Alumni Network user has control over the information that is shared, and can add details on, e.g., research interests or personal background. More detailed profiles make it easier for fellow alumni to find one another.
  • Exchange ideas: The Lindau Alumni Network offers a number of ways to exchange ideas, plans and anecdotes with others. The “Activity” stream offers a timeline similar to that of popular social networks, with options to easily share interesting links, fascinating videos and evocative images. The “Docs” feature creates a forum for more detailed discussion by giving the members of the Lindau Alumni Network the option to create or upload longer documents like whitepapers.
  • Organise with other alumni: Users can create or join groups and this way organise with fellow alumni around shared interests and experiences. Groups administered by the alumni and communications team are a unique way to stay up-to-date with all things revolving around the Lindau Meetings.
  • Find alumni events: The Lindau Alumni Network is the place to find announcements and invitations for local and global Lindau Nobel Laureate Meetings alumni events.    
  • Peruse the job board: The Lindau Alumni Network includes a job board that will be updated with select, high quality job offers. The job board offers a space to find qualified, skilled employees and partners who are already part of a select group: The Lindau Alumni.
Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings

Picture/Credit: Lindau Nobel Laureate Meetings

Users can find more detailed information on how to use these features within the Lindau Alumni Network. For any questions or suggestions regarding the Lindau Alumni Network and other alumni activities, please contact Christoph Schumacher, the Alumni and Community Manager.


>>Log-in to the Lindau Alumni Network Here


Revealing the Secrets of Membrane Proteins

2.3 billion years ago, “the probably most significant extinction event in history” took place. This is how Hartmut Michel starts his 2015 lecture in Lindau, describing the Great Oxygenation Event, or GOE. What happened so early in the history of life? Ancestors of today’s cyanobacteria developed photosynthesis, a process that uses energy from sunlight, water and carbon dioxide to produce carbohydrates. Today, photosynthesis is considered “the most important chemical reaction on earth”, providing food for humans and animals, releasing oxygen for them to breathe – and millions of years later, this process provides fossil fuel in the form of oil, coal and natural gas, as Michel likes to point out.

But for the earliest single-cell organisms billions of years ago, free oxygen was a toxin. If they couldn’t somehow deal with large amounts of it in the atmosphere, as well as with the subsequent molecules from the ‘reactive oxygen species’ ROS, they died. One very effective way to ‘deal’ with free oxygen is the production of ‘oxygen reductases’: proteins that reduce oxygen to water, and simultaneously conserve the energy inherent in this chemical reaction. For more than the last ten years, Hartmut Michel has studied different oxygen reductases at the Max Planck Institute of Biophysics in Frankfurt, where he became director in 1987. One year later, Hartmut Michel was awarded the 1988 Nobel Prize in Chemistry “for the determination of the three-dimensional structure of a photosynthetic reaction centre”, together with Johann Deisenhofer and Robert Huber. More about photosynthesis in a minute.


The electron transport chain in the mitonchondrial intermembrane space. Cytochrome c is part of Complex IV. Graph: T-Fork, based on graph by LadyofHats, both public domain

The electron transport chain in the mitonchondrial intermembrane space. Cytochrome c oxidase is part of Complex IV. Graph: T-Fork, based on graph by LadyofHats, both public domain


In recent years, Michel and his research group mainly studied two types of oxygen reductases: the so-called superfamily of ‘heme-copper oxidases’, and the ‘cytochrome bd oxidase’. All of these oxidases are located in membranes and are thus called ‘membrane integrated terminal oxidases’. A famous example from the superfamily is cytochrome c oxidase, the last enzyme in the respiratory electron transport chain located in the mitochondrial membrane (see graph). It receives one electron from each of four cytochrome c molecules, transfers them to an oxygen molecule, converting molecular oxygen to two molecules of water. It also helps to pump the protons, which the ATP synthase needs to make ATP, across the membrane: “the general energy currency of life”, as Michel explained in his 2015 Lindau lecture. Did you know that your body produces an astounding amount of 70 kg of ATP every day to provide ‘fuel’ for its many processes? These include breathing, digesting and maintaining body heat, etc.


Hartmut Michel during his 2014 lecture at the 64th Lindau Nobel Laureate Meeting. Photo: Christian Flemming/LNLM

Hartmut Michel during his 2014 lecture at the 64th Lindau Nobel Laureate Meeting. Photo: Christian Flemming/LNLM

Interestingly, many oxygen reductases seem to have developed before the GOE. If this holds true – what were their functions? This is a ‘paradox’ that researchers haven’t solved yet. Another astounding result of Michel’s research is the fact that the two forms of oxygen reductases that he studies have many similarities, despite their structural differences: for instance, they both transport four electrons simultaneously, thus preventing the formation of ROS. “So obviously, the same mechanism was invented twice by Mother Nature,” Michel concludes in his lecture.

The photosynthetic reaction center is a membrane protein as well – the very first membrane protein whose structure could be elucidated. When Michel studied biochemistry in Tübingen and Würzburg, textbooks stated as an irrevocable fact that membrane proteins could not be crystallized. Since x-ray crystallography was, and still is, the best way to reveal the molecular structure of proteins, neither their structure nor their function could be determined without crystallization. Incidentally, many Nobel prizes were awarded in the last 100 years for developing x-ray crystallography.

But Hartmut Michel didn’t accept this scientific consensus. One major obstacle in crystallizing membrane proteins was that they are actually membrane proteins and lipids together, meaning the membrane is partly hydrophobic and it is thus impossible to create an aqueous solution. To solve this problem, detergents were needed, but they tend to form large micelles that can obscure the protein within. Finally, Michel found a fitting detergent, Heptan-1,2,3-triol, that forms smaller molecule clusters. Now, he had to decide on a membrane protein: He finally chose to work with the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis, the name meaning “a red pseudo cell that is green”. These bacteria are capable of photosynthesis, like many plants, and their reaction centre could be isolated.


Determining protein structures with the help of x-ray crystallization is a very elaborate process: first, the protein needs to be crystallized, and this is very difficult with membrane proteins. Next, x-rays reveal a refraction pattern that's transformed into an electron density map with the help of advanced calculus. Finally, the protein structure is derived from this. Graph: Thomas Splettstoesser, www.scistyle.com, CC BY-SA 3.0

Determining protein structures with the help of x-ray crystallography is a very elaborate process: first, the protein needs to be crystallized, and this is very difficult with membrane proteins. Next, x-rays reveal a diffraction pattern that’s transformed into an electron density map with the help of advanced calculus. Finally, the protein structure is derived from this, again with advanced mathematics. Graph: Thomas Splettstoesser, www.scistyle.com, CC BY-SA 3.0

Johann Deisenhofer and Robert Huber provided the mathematics required for the elucidation of their atomic structure. The researchers first published their results in 1985, and received the Nobel Prize in Chemistry for this finding only three years later. In the early 1980s, it took Michel about four months to create an entire data set (see graph on right). Nowadays, one set can be created within seconds. Since their first publication, the atomic structures of more than 600 membrane proteins have been identified. Only about 50 of these are human membrane proteins – but there are several thousands in total! So there’s still a lot to be done.

Why is it so important to understand more about human membrane proteins? 80 percent of all current drugs affect membrane proteins, and more than 50 percent of all drugs target them directly. These proteins play a crucial role in infections, both viral and bacterial, as well as in many forms of cancer. That’s why Hartmut Michel concluded his 2016 Lindau lecture: “Most diseases are caused by a malfunction, understimulation or overstimulation of a certain membrane protein.” Consequently, understanding human membrane proteins could dramatically help cure disease.

Hartmut Michel is a committed supporter of the Lindau Nobel Laureate Meetings: he visited them twenty times, seven videos of his lectures are available here, and he’s also a member of the meetings’ Council. We’re looking forward to welcoming him in June 2017 at the 67th Meeting dedicated to chemistry.





Membranproteinen ihre Geheimnisse entlocken

Vor ungefähr 2,3 Milliarden Jahren kam es „zum wohl größten Massensterben der Erdgeschichte“, so Hartmut Michel zu Beginn seines Vortrags auf der Lindauer Nobelpreisträgertagung 2015. Er beschreibt die sogenannte Große Sauerstoffkatastrophe (englisch GOE, für Great Oxygenation Event), die sich ereignete, als erstmals große Mengen an freiem Sauerstoff in die Atmosphäre gelangten – für die Mehrzahl der damals existierenden Organismen ein tödliches Gift. Doch wie kam es dazu? Die Vorfahren der heutigen Cyanobakterien entwickelten die Photosynthese: Mit Hilfe von Licht, Wasser und Kohlendioxid stellten sie Sauerstoff und Kohlenhydrate in bislang nie dagewesenen Mengen her.

Hartmut Michel erhielt den Chemienobelpreis 1988 „für die Ermittlung der dreidimensionalen Struktur eines Photosynthesezentrums“, zusammen mit Johann Deisenhofer und Robert Huber. Das Nobelpreiskomitee nannte die Photosynthese „die wichigste chemische Reaktion auf Erden“, weil sie Atemluft und Nahrung für Mensch und Tier bereitstellt. Zudem ist sie für die Entstehung der meisten fossilen Energiequellen wie Kohle, Öl und Gas verantwortlich, allerdings mit ein paar Millionen Jahren Verzögerung.

Vor Milliarden Jahren standen die Kleinstlebewesen vor der Herausforderung, mit den großen Sauerstoffmengen zurechtzukommen. Außerdem mussten sie mit den Molekülen der sogenannten reaktive Sauerstoffspezies umgehen können (englisch ROS, für reactive oxygen species). Ein sehr effizienter Weg, freien Sauerstoff unschädlich zu machen, sind Sauerstoff-Reduktasen, also spezielle Enzyme, die Sauerstoff zu Wasser reduzieren. Sie werden auch Oxidoreduktasen genannt. Gleichzeitig helfen sie, die Energie zu speichern, die bei solchen Reaktionen freigesetzt wird. Seit über zehn Jahren analysiert Hartmut Michel nun solche Reduktasen am Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt am Main, wo er seit 1987 Direktor ist.


Schematische Darstellung des Elektronentransport der inneren Mitochondrienmembran. Die Cytochrom-c-Oxidase ist Teil des Komplex IV. Grafik: T-Fork, auf der basis der Grafik von LadyofHats, beide public domain

Schematische Darstellung des Elektronentransports in der inneren Mitochondrienmembran. Die Cytochrom-c-Oxidase ist Teil von Komplex IV. Grafik: T-Fork, auf der basis der Grafik von LadyofHats, beide public domain


In den vergangenen Jahren analysierte Hartmut Michel zusammen mit seiner Forschungsgruppe vor allem zwei Sorten von Oxidoreduktasen: Die Superfamilie der Häm-Kupfer-Oxidasen und die Cytochrom-bd-Oxidase. All diese Oxidasen befinden sich in Membranen. Ein bekanntes Beispiel der Superfamilie ist die Cytochrom-c-Oxidase, das letzte Enzym im Elektronentransport der inneren Mitochondrienmembran (siehe Grafik oben). Diese Oxidase erhält jeweils ein Elektron von vier Cytochrom-c-Molekülen und transportiert diese zu Sauerstoffmolekülen. Aus diesen Zutaten werden zwei Wassermoleküle gebildet. Sie ist außerdem behilflich, zwei Protonen, die für die Bildung von ATP nötig sind, durch die Membran hindurch zu pumpen. „ATP ist die allgemeine Energiewährung des Lebens“, erklärt Michel in seinem Lindau-Vortrag von 2015. Wussten Sie, dass Ihr Körper täglich bis zu 75 kg ATP produziert, damit wir zum Atmen, Verdauen und Bewegen ausreichend Energie zur Verfügung haben? Außerdem müssen wir unsere Körpertemperatur halten, und es gibt viele weitere Prozesse im Körper, die viel Energie benötigen.


Hartmut Michel während seines Vortrags in Lindau beim 64. Nobelpreisträgertreffen 2014. Foto: Christian Flemming/Lindau Nobel Laureate Meeting

Hartmut Michel während seines Vortrags in Lindau bei der 64. Nobelpreisträgertagung 2014. Foto: Christian Flemming/Lindau Nobel Laureate Meetings

Interessanterweise waren Oxidoreduktasen wohl bereits vorhanden, bevor sich freier Sauerstoff massenhaft in der Atmosphäre anreicherte. Aber welche Funktion hatten sie damals? Dieses ‘Paradox’ hat die Forschung bislang nicht aufklären können. Ein weiteres interessantes Ergebnis von Michel ist, dass sich die beiden Oxidase-Gruppen zwar strukturell deutlich unterscheiden, aber doch etliche Gemeinsamkeiten aufweisen: Beispielsweise transportieren beide Systeme häufig vier Elektronen gleichzeitig – so wird die Bildung von ROS effektiv verhindert. „Es scheint, als habe Mutter Natur dieselbe Erfindung gleich zweimal gemacht“, folgert Michel in seinem Vortrag.

Das photosynthetische Reaktionszentrum, für dessen Beschreibung Michel, Deisenhofer und Huber den Nobelpreis erhielten, ist ebenfalls ein Membranprotein – das allererste, dessen Struktur bestimmt werden konnte. Als Hartmut Michel noch Student in Tübingen und Würzburg war, galt die Lehrmeinung, dass Membranproteine grundsätzlich nicht kristallisiert werden können. Damals wie heute ist die Röntgenstrukturanalyse die beste Methode, um die molekulare Struktur, und damit die Funktion von Proteinen, zu ermitteln. Ohne Kristallisation kann sie jedoch nicht angewendet werden. Für die Entwicklung und Verbesserung der Röntgenstrukturanalyse wurden in den letzten hundert Jahren übrigens etliche Nobelpreise verliehen.

Doch Hartmut Michel wollte sich nicht mit der herrschenden Lehrmeinung abfinden. Also machte er sich daran, das erste Membranprotein zu kristallisieren. Ein großes Problem hierbei war die Tatsache, dass es sich bei diesen Proteinen eigentlich um eine Mischung aus Lipiden und Proteinen handelt, was dazu führt, dass sie teilweise hydrophob sind, also wasserabweisend, und sie deshalb nicht in wässrigen Flüssigkeiten gelöst werden können. Also braucht man Lösungsmittel, und Michel machte sich auf die Suche nach passenden sogenannten Detergenzien. Viele von ihnen bilden jedoch Mizellen. Das sind Zusammenballungen von Seifenmolekülen, die ihre hydrophilen Enden nach außen und die hydrophoben nach innen ausrichten. Der Nachteil hierbei ist, dass die gelösten Proteine in den dichten Mizellen ‘versteckt’ werden können.


Die Struktur eines Proteins mit Hilfe der Röntgenstrukturanalyse zu ermitteln ist ein aufwändiges Verfahren: Zunächst einmal muss das Protein kristallisiert werden, das ist bei Membranproteinen besonders schwierig. Dann wird mit Röntgenstrahlen ein Beugungsbild erstellt (diffraction pattern). Mit fortgeschrittener Analysis wird aus diesem Bild eine Elektronendichtekarte ermittelt, schließlich kann auch eine Struktur des Moleküls errechnet werden. Grafik: Thomas Splettstoesser, www.scistyle.com, CC BY-SA 3.0

Die Röntgenstrukturanalyse ist ein aufwändiges Verfahren: Zunächst einmal muss das Protein kristallisiert werden. Das ist bei Membranproteinen besonders schwierig. Dann wird mit Röntgenstrahlen ein Beugungsbild erstellt (diffraction pattern). Mit fortgeschrittener Analysis wird aus diesem Bild eine Elektronendichtekarte ermittelt. Schließlich kann auch die Struktur des Moleküls errechnet werden. Grafik: Thomas Splettstoesser, www.scistyle.com, CC BY-SA 3.0

Endlich fand Michel ein passendes Lösungsmittel, Heptan-1,2,3-triol, das kleinere Molekül-Verklumpungen bildet, sodass die Proteine herausgelöst, kristallisiert und analysiert werden können. Als nächstes musste er sich für ein bestimmtes Membranprotein entscheiden. Nach mehreren Fehlversuchen entschied er sich für das Purpurbakterium Rhodopseudomonas viridis, wörtlich „eine rote, falsche Zelle, die grün ist“. Diese Bakterien sind Photosynthese-fähig, genau wie Pflanzen, und ihr Reaktionszentrum hierfür kann isoliert werden. Auf diese Weise gelang Michel 1981 die Kristallisation des ersten Membranproteins.

Doch mit der Kristallisation war es nicht getan: Die Röntgenstrukturanalyse erfordert eine anspruchsvolle höhere Mathematik, um aus dem Beugungsbild der Röntgenstrahlen an den Elektronen des Kristalls eine dreidimensionale Struktur zu errechnen (siehe Schaubild rechts). Der Beitrag von Deisenhofer und Huber an diesem Projekt waren diese mathematischen Methoden. Die drei Forscher publizierten ihre Ergebnisse 1985. Nur drei Jahre später erhielten sie dafür den Chemienobelpreis. In den frühen 1980er Jahren brauchte Hartmut Michel noch ungefähr vier Monate, um einen kompletten Datensatz mit vielen Röntgenbildern zu erstellen. Heute entsteht ein solcher Datensatz automatisch innerhalb von Sekunden.

Seit dieser ersten Entdeckung entschlüsselten Forscher die Strukturen von über 600 Membranproteinen. Ungefähr fünfzig davon sind menschliche Membranproteine – doch es gibt insgesamt mehrere tausend! Hier ist also noch eine Menge zu tun.
Warum ist es überhaupt so wichtig, die Struktur und Funktion von diesen Proteinen zu kennen? 80 Prozent aller Arzneimittel wirken auf Membranproteine, und über 50 Prozent von ihnen haben diese Proteine als Zielstruktur. Das hat einen Grund: Sie spielen bei vielen Infektionen eine Schlüsselrolle, sowohl bei Viren als auch bei Bakterien, und sie sind an vielen Krebserkrankungen beteiligt. Diese Tatsache fasst Michel in seinem 2016er Lindau-Vortrag folgendermaßen zusammen: „Die meisten Krankheiten entstehen entweder durch eine Fehlfunktion, oder durch eine Über- oder Unterstimulierung eines bestimmten Membranproteins.“

Hartmut Michel ist ein langjähriger Unterstützer der Lindauer Nobelpreisträgertagungen. Er nahm bisher an zwanzig Tagungen teil, Videos seiner Vorträge finden Sie hier. Und er ist Mitglied im Kuratorium der Lindauer Nobelpreisträgertagungen. Wir freuen uns sehr, ihn im Juni 2017 bei der 67. Tagung, die dem Fach Chemie gewidmet ist, begrüßen zu dürfen.




Roger Tsien: “All Colours of the Rainbow”

Roger Tsien was one of the most productive and creative contemporary chemists. He’d been awarded the 2008 Nobel Prize in Chemistry “for the discovery and development of the green fluorescent protein, GFP”, together with Martin Chalfie and Osamu Shimomura. GFPs enable researchers to watch live cells at work: If they’re interested in a certain protein that can be expressed by an organism, they can fuse the GFP gene with the protein-encoding gene. From now on, each protein molecule can be traced through all its stages with the help of blue to ultraviolet light via fluorescence.

The advantage over many other markers is the fact that GFP is non-toxic, and also the light to see its fluorescence is non-toxic. GFPs have been widely used in many species, from yeast to insects, fish and mammals, as well as in human cells. The original GFP molecule was discovered in the jellyfish Aequorea victoria. This is why Roger Tsien thanked the jellyfish in his banquet speech at the official Nobel Prize Banquet Dinner on December 10th, 2008: “So my final thanks are to both the jellyfish and corals: long may they have intact habitats in which to shine!” Some of the fluorescent dyes developed by his research group were also derived from corals, others from bacteria.


With the help of genetic engineering, the GFP gene can be fused to target genes that will glow in ultraviolet light - also generations later! Slide from Roger Tsien's LNLM lecture in 2010. Photo: Bastian Greshake, CC BY-SA 2.0

With the help of genetic engineering, one of this mouse’s genes was fused with the GFP gene so that it glows under ultraviolet light. Also generations later, this mouse’s offspring will shine! Slide from Roger Tsien’s Lindau lecture in 2010. Photo: Bastian Greshake, CC BY-SA 2.0


Already as a PhD student of physiology in Cambridge, UK, Roger Tsien had developed his first tracking dyes for calcium activity in living cells. He hadn’t told his PhD supervisor about his new research adventure because he was sure that he would only explain how important it was to finish one project before starting a new one. Some of these dyes are still used today, like BAPTA and Fura-2; the latter was developed when Tsien had already become an assistant professor at the Department of Physiology-Anatomy at Berkeley.

After his move to UCSD in San Diego in 1989, mostly for better lab equipment, the Tsien group found fluorescent indicators that “glow in all colours of the rainbow”, as the Nobel Prize committee wrote. Over the years, his research group has also developed fluorescent indicators for ions like magnesium, copper, iron, lead, cadmium, and many more.

From an early age, Roger Tsien had been fascinated with the chemistry of colours. “I’ve always been attracted to colours,” he told the San Diego Union-Tribune when he learned that he had ben awarded the Nobel Prize. “If I had been born colour-blind, I probably never would have gone into this.” And in his autobiography for the website Nobelprize.org he wrote how his first chemical experiments in the basement of his parent’s house in Livingston, New Jersey, reflect “an early and long-lasting obsession with pretty colours”. He captions this essay with the following joke: “What do elementary school pupils and Nobel Laureates have in common? They both have to write autobiographical essays on command.”



Roger Tsien’s father was an aviation engineer with a degree from MIT, but couldn’t find a suitable job because as a Chinese, he didn’t get the necessary security clearance. After several different jobs, he found work in the vaccum tube division of RCA, Radio Corporation of America, in New Jersey. When his parents wanted to buy a house in New Jersey, the developer wouldn’t sell it to them because they were Chinese, fearing that other families wouldn’t buy property next to them. His parents wrote to the New Jersey governor to complain, and the governor in turn wrote to the developer that racial discrimination was illegal. Not only could the Tsien family then buy the house – years later, the same developer used Roger’s photo as the winner of the nationwide Westinghouse Science Talent Search to advertise how good the Livingston schools were.

Only sixteen years old, much younger than most other contestants, Roger Tsien had written up his results from an NSF-sponsored summer programme at Ohio University that he had attended in the summer of 1967, his “first exposure to a research environment”. He was assigned a project where he had to analyse how metals bind to thiocyanate. “For lack of any alternatives, I wrote up my Ohio University project, trying my best to draw some conclusions from a mess of dubious data.” To his own surprise, Roger Tsien won the first prize.


San Diego beach scene drawn with an eight colour palette of bacterial colonies expressing fluorescent proteins derived from GFP and the red-fluorescent coral protein. Artwork by Nathan Shaner, photography by Paul Steinbach, created in the lab of Roger Tsien in 2006. Credit: Nathan Shaner, CC BY-SA 3.0

San Diego beach scene drawn with an eight colour palette of bacterial colonies expressing fluorescent proteins derived from GFP and red-fluorescent coral protein. Artwork by Nathan Shaner, photo by Paul Steinbach, created in the lab of Roger Tsien in 2006. Credit: Nathan Shaner, CC BY-SA 3.0

The same year, he started college at Harvard University with a scholarship, where he earned a Bachelor of Science in chemistry and physics, followed by a PhD in physiology from the University of Cambridge – and a productive career in the lab discovering and applying fluorescent dyes. Roger Tsien came to five Lindau Meetings, and the five lectures he gave demonstrate his wide interest in many scientific topics. In his 2015 lecture for instance (see above video), he explains his recent interest in two seemingly very different research areas: cancer therapy and long-term memory storage. But interestingly, both topics touch upon the same enzymes called proteases: enzymes that can cut proteins. Tsien himself explains his motivation for cancer research with the fact that his father died of pancreatic cancer. Together with medical doctor Quyen T. Nguyen he developed ‘fluorescence-guided surgery’ that helps the surgeon not only to find most cancer cells around a tumour, but also to preserve as many nerves and other important structures as possible.

The second topic of his 2015 lecture concerns memory storage in the perineuronal net, or PNN, an extracellular matrix structure that stabilises the adult brain. After a lifetime of studying intracellular activities, “here I’m forced to learn about extracellular matrix!” Tsien said in 2015. ‘Holes’ in the PNN act as the storage medium, “like a 3D punch card”, he explains, only to realise that today’s young scientists have never handled a punch card. In a mouse model, he was able to delete many long-term memories with the help of a certain matrix metalloproteinase, or MMP. He expects an even larger deletion share if more enzymes involved are understood. Sounds like the ‘neuralyzer’ from the Men in Black movies that can delete memories, doesn’t it?

On August 24th, 2016 Roger Tsien died unexpectedly on a bike trail in Eugene, Oregon, aged only 64. On this day, the world lost a brilliant scientist as well as a wonderful person with a great sense of humour.


Roger Tsien with young scientists on the annual boat trip to Mainau island on the last day of the 2009 Lindau Nobel Laureate Meeting, dedicated to chemistry. Photo: Christian Flemming

Roger Tsien (1952 – 2016) with young scientists on the annual boat trip to Mainau island on the last day of the 2009 Lindau Nobel Laureate Meeting, dedicated to chemistry. Photo: Christian Flemming/Lindau Nobel Laureate Meetings

Obituary for Roman Herzog (1934 – 2017)

Roman Herzog was the first German President to visit a Lindau Meeting in 1995. “Since then we have known him as a loyal and also scrutinising companion. He has encouraged us to further develop the meetings boldly and purposefully,“ said Countess Bettina Bernadotte, President of the Council for the Lindau Nobel Laureate Meetings, when she presentend the Lennart Bernadotte Medal to Roman Herzog in 2010. The award ceremony was held at Jagsthausen Castle near Heilbronn, where Herzog lived with his wife Alexandra Freifrau von Berlichingen.


Roman Herzog (left) 2001 in Lindau alongside former CEO and chairman of NOvartis AG Daniel Vasella. Photo: Peter Badge/Lindau Nobel Laureate Meetings

Roman Herzog (left) 2001 in Lindau alongside former CEO and chairman of Novartis AG Daniel Vasella. Photo: Peter Badge/Lindau Nobel Laureate Meetings

Herzog knew and appreciated the Lindau Nobel Laureate Meetings from his time as minister for education and cultural affairs of the German federal state of Baden-Württemberg in the late 1970s. He shared Count Lennart Bernadotte’s vision and lifetime achievement. Starting in 1999, after his presidency, Herzog increased his active support for the meetings that invite many Nobel Laureates and hundreds of young scientists to Lake Constance each year, to exchange knowledge, ideas, and experience, to hear inspiring lectures and take part in lively discussions. But in the late 1990s, the need to reform the meetings became obvious: they required a more solid financial footing, and they also needed to become more visible in Germany and abroad, plus they were supposed to develop into a European flagship project for science promotion.

“The establishment of the Lindau Foundation, inspired by Roman Herzog, was the crucial milestone to give the Lindau dialogue a sustainable and longterm perspective,” Countess Bernadotte continued. On the one hand, he developed ideas and plans to render the Lindau Meetings more future-proof. On the other, he introduced distinguished professionals to the Council that soon would play a crucial role in reinventing the Lindau Meetings, namely Wolfgang Schürer and Thomas Ellerbeck. In 1999, Ellerbeck headed the personal office of Roman Herzog. As a member of the Council since 2000, and subsequently of the Foundation’s Board of Directors, one of his tasks was to heighten the profile of the meetings and explain them to a broader public.

Professor Wolfang Schürer served the meetings as Chairman of the Foundation’s Board of Directors from 2000 to 2015. After the foundation was established late in the year 2000, Roman Herzog became its Honorary President, as well as a member of its Honorary Senate. “His unique way to approach topics and to apply himself has always impressed me profoundly, be it as our Federal President or in his support for the Lindau Meetings,” Countess Bettina remembers. “Encountering this brilliant, modest and witty man in person was always very inspiring.”


Roman Herzog (right) with Nobel Laureate Zhores Alferov in Lindau in 2001. Photo: Zhores Alferov

Roman Herzog (right) with Nobel Laureate Zhores Alferov in Lindau in 2001. Photo: Peter Badge/Lindau Nobel Laureate Meetings


When people talk or write about Roman Herzog today, they never fail to mention his legendary speech in 1997, in which he said that the Germans needed a ‘jolt’ to leave their comfort zone, and that they had to say goodbye to some aspects of their beloved status quo: “We need more flexibility! In the 21st century knowledge society, we need lifelong learning and new skills. And we have to get used to the idea that we may pursue two, three or even four different careers in our lifetime.” Nowadays this topic still seems important, but by now many people have become used to career changes. But almost twenty years ago, this speech was considered ‘disruptive’ and much debated – and it’s still being quoted. Already in the mid-1990s, Herzog emphasised the importance of an inter-cultural dialogue between Western and Islamic countries. Inter-cultural dialogue is also one of the hallmarks of the Lindau Meetings where young and experienced scientists from different nations, cultures and religions interact.

Roman Herzog cared deeply about science, technical and economic innovation, as well as about educating the young. As a former German Federal President, and also as a former President of Germany’s Federal Constitutional Court, he had numerous assignments and functions in Germany and abroad, and he supported the Lindau Nobel Laureate Meetings actively. “The Nobel Laureates, all members of the Lindau committees, and the Bernadotte family are very grateful to him,” says Countess Bettina Bernadotte.

Roman Herzog died on 10 January 2017. In this time of mourning, we extend our deep sympathy to his wife and family.

Committed to Teaching Science and Entrepreneurship: Dan Shechtman

On the beautiful Mainau garden island in Lake Constance where the Closing Panel Discussion of the 2016 Lindau Nobel Laureate Meeting took place, Dan Shechtman gave insights into his long and productive career. After finishing his degree in mechanical engineering at the Technion in Haifa, he couldn’t find a job due to the economic crisis of 1966. So he continued his studies and thought he would find a job after the recession. But then he “fell in love with science” and decided to continue for his PhD – and we know that this was a very wise choice.

But during his initial job hunt in the mid-sixties, the Technion, Israel’s prestigious Institute of Technology, didn’t encourage its students to start their own businesses. “The spirit of the Technion told us: you will be so good that when you graduate, everybody will want to hire you,” Shechtman recounts in the Mainau panel discussion. “And I said: ‘Oh, that is very wonderful, but what if I want to open my own technology business? How do I do that?'” The Technion didn’t teach that. So when he became a full professor at the very same Technion 1986, after his discoveries of quasicrystals that later won him the Nobel Prize, he told himself: “Now I can do whatever I want,” and he immediately started planning the course ‘Technological Entrepreneurship’, a term he invented. Only one year later, he offered his first course, it’s now in its 29th year. When Shechtman announced this course for the first time, 800 students came to attend, but the hall was only approved for 600 people – “the largest class of the Technion ever”, as he remembers.


Dan Shechtman's 2016 lecture in Lindau: The Science and Beauty of Soap Bubbles, view here. Photo: Rolf Schultes/Lindau Nobel Laureate Meetings

Dan Shechtman’s 2016 lecture in Lindau: ‘The Science and Beauty of Soap Bubbles’, view here. Photo: Rolf Schultes/Lindau Nobel Laureate Meetings

Today, Israel has more companies quoted on the American exchange platform NASDAQ than any other country outside the US except China, and most major high-tech companies have research and development departments in Israel. How come such a small country with only about 7 million inhabitants produces more start-up companies than large stable nations like Japan, India, Canada and the United Kingdom, asks the book ‘Start-Up Nation’. The authors see high levels of immigration and Israel’s mandatory military service as two contributing factors. When approached on this subject, Shechtman remarks: “I don’t claim that I’m the father of the start-up nation, but I contributed to it. (…) By now I have very many engineers and scientists in my country, more than 10,000, that took my class and had the chip of entrepreneurship embedded in their minds.”

To these classes he would invite three groups of speakers: successful entrepreneurs, struggling entrepreneurs, and professionals like lawyers, accountants, patent officers and marketing experts: the classic start-up advice. And although the word ‘start-up’ wasn’t used when his course started, ‘technological entrepreneurship’ was already tailored to the needs of future technology companies. Besides practical advice, the students also learn about failure. They would hear that out of ten newly established technology companies, one is a big success, two struggle, and seven will fail. And they learn that failure is Okay, that next time they’ll be much more successful. Some of Shechtman’s many lectures even have the title ‘Failure? OK, Start Again!’

In an interview with The Guardian, Dan Shechtman says how he feels “like a missionary to promote education and science and technological entrepreneurship.” So besides ‘real science’ and technological entrepreneurship, the Nobel laureate is passionate about science education because “every society needs more engineers and scientists, and biologists and computer experts. These are people that open start-ups and develop economies,” as he explains in the Mainau discussion. However, he sees a widespread phenomenon that “young people don’t want to become any of these, they want to be managers and lawyers and accountants,” which is fine in his opinion, but these professions don’t produce anything. “And start-up companies, high-tech companies, small companies that will grow – this will lead us to a better future,” meaning more prosperity for larger parts of the world population.


Shechtman’s opening statement at the panel discussion The Future of Education in Sciences was: “The most important resource of any country, and the most sustainable one, is human ingenuity. And we have to foster it, and we have to develop it as early as possible” – a strong sentence, and he acts upon it. In 2012, he initiated a programme in his hometown Haifa to educate kindergarten teachers in scientific topics. They in turn were expected to teach science to kindergarten children. But “part of it was lost in translation,” Shechtman says in hindsight. Some teachers couldn’t really understand what they were supposed to teach, so the teaching didn’t work very well.

Dan Shechtman drew two conclusions: he wanted to teach young children more directly, but he also wanted to reach a larger audience. So on the one hand, he helped a programme to install ‘Science Kindergartens’ in Israel: the first opened in October 2015. On the other hand, he contacted the national educational television channel and proposed a TV sience show for young children in order to reach a larger audience. The show is called ‘Being a Scientist with Prof. Dan’, in Hebrew this sentence rhymes.

The TV channel built a small laboratory in a TV studio, and Prof. Dan has a young actress as his assistant. For every 15-minute show, three children aged six are invited to discuss science topic with the adults: How are things measured? What is matter? How is matter built? How does light interact with matter? What are fields – gravitational fields and magnetic fields? You can watch these shows on youtube, but since they’re tagged in Hebrew letters, I recommend to use these links (show on matter, fields, atoms and crystals, and measuring). It’s a delight to see how passionately Prof. Dan and his assistant explain scientific topics, and how much fun the children have in taking part.

This year Dan Shechtman talked about ‘The Beauty and Science of Soap Bubbles’ in Lindau. This inspiring lecture is supposed to be the starting point for a series on ‘Science and Aesthetics’ that he’s planning. In 2017, he will give a Lindau lecture about crystallography – the topic for which he was awarded the Nobel Prize in Chemistry in 2011.


Dan Shechtman: Forscher als Unternehmer ausbilden

Die Abschluss-Podiumsdiskussion der Lindauer Nobelpreisträgertagung fand auch 2016 wieder auf der Bodenseeinsel Mainau statt. Dan Shechtman gehörte zu den Diskutanten über das Thema ‘Wissenschaftliche Ausbildung in der Zukunft’ und gewährte Einblicke in seine ereignisreiche Karriere und sein vielfältiges Engagement. Alles begann mit einem Studium des Maschinenbaus am Technion in Haifa. Doch nach seinem Bachelorabschluss fand er in der Wirtschaftskrise 1966 keinen Job. Also studierte er weiter in der Hoffnung, mit einem Mastersabschluss später eine Anstellung zu finden, doch er “verliebte sich in die Wissenschaft”, wie er dem britischen Guardian anvertraute und entschloss sich zu einer Promotion – eine weise Entscheidung, wie wir heute wissen.

Während seiner ersten, erfolglosen Jobsuche unterstützte das Technion ihn und andere Studenten nicht darin, sich selbstständig zu machen. “Die vorherrschende Haltung war: Wenn ihr hier euren Abschluss macht, werdet ihr so gut sein, dass sich die Arbeitgeber um euch reißen,” erinnert sich Shechtman heute. “Ich meinte damals nur: ‘Das ist ja alles schön und gut, aber was ist, wenn ich mein eigenes Unternehmen gründen möchte?'” Am Technion erhielt er keine zufriedenstellende Antwort auf diese Frage, dort gab es keine Kurse über Existenzgründung. Als er 1986 zum Professor am Technion berufen wurde, sagte er sich: “Jetzt kann ich endlich machen, was ich schon immer wollte.” Sofort begann er mit der Planung des Kurses ‘Technological Entrepreneurship’. 1987 fand der erste Kurs statt, er wird seit 29 Jahren kontinuierlich angeboten. Zur ersten Veranstaltung kamen 800 Studenten, der Saal war jedoch nur für 600 zugelassen: “Der größte Kurs, den es am Technion jemals gab,” erinnert sich Shechtman gerne.


Dan Shechtman während seines Lindau-Vortrags 2016: Über die Schönheit und Wissenschaft der Seifenblasen. Sehen Sie den ganzen Vortrag hier. Photo: Rolf Schultes/Lindau Nobel Laureate Meetings

Dan Shechtman während seines Lindau-Vortrags 2016: Über die Schönheit und Wissenschaft der Seifenblasen. Sehen Sie den ganzen Vortrag hier. Photo: Rolf Schultes/Lindau Nobel Laureate Meetings

Heute sind mehr israelische Firmen im amerikanischen Aktienbörse NASDAQ notiert als aus irgendeinem anderen Land außerhalb der USA, mit Ausnahme Chinas. Und die allermeisten Hightech-Konzerne betreiben Forschungsabteilungen in Israel. Wie kommt es, dass ein kleines Land mit nur rund sieben Millionen Einwohnern mehr Start-Up-Unternehmen hervorbringt als große Länder wie Japan, Kanada, Indien oder Großbritannien? Das Buch ‘Start-Up Nation’ widmet sich dieser Frage, die Autoren identifizieren einerseits die starke Zuwanderung nach Israel, andererseits die Wehrpflicht als zwei Säulen dieses Erfolgs. Wenn man Shechtman auf dieses Buch anspricht, antwortet er: “Ich nehme für mich nicht in Anspruch, der Vater der Start-Up-Nation zu sein, aber ich denke, dass ich meinen Teil dazu beigetragen habe. (…) Zurzeit arbeiten über 10.000 Forscher und Ingenieure in Israel, die meinen Kurs besucht haben – ihnen wurde sozusagen ein Chip fürs Unternehmertum eingepflanzt.”

Im Rahmen eines solchen Kurses lädt er drei verschiedene Arten von Rednern ein: erfolgreiche Unternehmer, Unternehmer mit Problemen, sowie Berater wie Anwälte, Buchhalter, Experten für Patentrecht, Marketingexperten etc., also Experten, die in jeder klassischen Exitenzgründungsberatung zu Wort kämen. Zwar war das Wort ‘Start-Up’ noch wenig gebräuchlich, als Shechtmans Kurs startete, trotzdem widmet sich diese Veranstaltung ganz den Bedürfnissen künftiger Tech-Unternehmern. In den Kursen geht es nicht nur um praktische Tipps, die Teilnehmer sollen auch ein paar Lektionen über das Scheitern erhalten. Sie lernen beispielsweise, dass es durchaus in Ordnung ist, zu scheitern, und dass sie im nächsten Anlauf aufgrund ihrer Erfahrung deutlich besser abschneiden werden. Dan Shechtman hält viele Vorträge weltweit zu solchen Themen, manche tragen den Titel ‘Failure? OK, Start Again’.

In einem Interview erklärte Shechtman 2013, dass er sich wie “ein Missionar fühlt, dessen Anliegen die Förderung von Bildung, Wissenschaft und Unternehmertum ist”. Ein wichtiges Anliegen ist ihm auch die naturwissenschaftliche Bildung schon ab dem Kindergartenalter. “Jede Gesellschaft braucht mehr Forscher und Ingenieure, mehr Biologen und IT-Experten”, erklärt er während der Podiumsdiskussion auf der Insel Mainau. “Das sind die Menschen, die neue Unternehmen gründen und eine Gesellschaft wirtschaftlich voranbringen. Aber heute wollen viele junge Menschen diese Berufe nicht mehr ausüben”, bedauert er. “Lieber wollen sie Anwälte oder Buchhalter oder Manager werden.” Das seien zwar alles sinnvolle Berufe, aber eine Gesellschaft aus lauter Anwälten würde nichts produzieren. “Start-Up-Firmen, Hightech-Firmen, kleine Neugründungen die größer werden – das alles wird uns eine bessere Zukunft bescheren,” also mehr Wohlstand für größere Teile der Weltbevölkerung.


Sein Eröffnungs-Statement bei der Mainau-Podiumsdiskussion lautete: “Der wichtigste Rohstoff eines Landes, und außerdem der nachhaltigste, ist der menschliche Einfallsreichtum. Diesen Reichtum müssen wir fördern und zwar so früh wie möglich.” Ein starker Satz, und Shechtman hat ihn sich zu eigen gemacht: Im Jahr 2012 begann er in seiner Heimatstadt Haifa, Erzieher und Erzieherinnen weiterzubilden, damit sie ihren Schützlingen wissenschaftliche Themen nahebringen. Aber dieser Ansatz funktionierte nur bedingt, viel ging in der ‘Übersetzungsarbeit’ verloren, in seinen Worten: “Part of it was lost in translation.” Die Erzieher verstanden nicht immer, was sie genau unterrichten sollten und konnten die Inhalte deshalb nicht gut rüberbringen.

Da Shechtman ein Scheitern nie akzeptiert, zog er zwei Schlüsse: Er wollte Kinder dieses Alters direkter ansprechen, und außerdem ein größeres Publikum erreichen. Also half er, ein Programm für Wissenschafts-Kindergärten in Israel auf den Weg zu bringen: der erste eröffnete im Herbst 2015. Zudem kontaktierte er den führenden Bildungs-Fernsehsender Israels und schlug eine Fernseh-Wissenschafts-Show vor. Der Sender griff diese Idee gerne auf: ‘Mit Prof. Dan Wissenschaftler sein’ wurde ins Leben gerufen; auf Hebräisch reimt sich dieser Satz.

Der TV-Sender richtete ihm ein kleines Labor in einem Fernsehstudio ein und stellte Prof. Dan eine Assistentin zur Seite, eine junge Schauspielerin. In jeder der 15-minütigen Sendung diskutieren die Kinder Wissenschaftsthemen mit den Erwachsenen: Wie kann man Dinge messen? Was ist Materie? Wie ist sie aufgebaut? Was verstehen Forscher unter Feldern, vom Magnetismus bis zur Schwerkraft? Man kann sich einzelne Folgen dieser Sendung auf Youtube anschauen, aber da sie ausschließlich mit hebräischen Buchstaben verschlagwortet wurden, sind sie schwer zu finden. Deshalb empfehle ich folgende Links: die Sendung über Materie, über Felder, über Atome und Kristalle, sowie über das Messen. Es ist eine wahre Freude zu sehen, wie leidenschaftlich Prof. Dan den Kindern Wissenschaft erklärt und wie begeistert die Kinder bei der Sache sind.

Diesen Sommer hielt Shechtman einen Lindau-Vortrag mit dem schönen Titel ‘Über die Schönheit und Wissenschaft von Seifenblasen’. Dieser anschauliche Vortrag soll der Ausgangspunkt für eine ganze Vortragsreihe über ‘Forschung und Ästhetik’ werden. Im kommenden Jahr auf dem 67. Nobelpreisträgertreffen möchte er über Kristallographie sprechen, das Themenfeld, in dem er 2011 seinen Chemienobelpreis erhielt.