#LiNo17 Daily Recap – Thursday, 29 June

Thursday was the last day in Lindau but not the last day of the meeting. Friday is going to take the participants to Mainau Island, so while they are enjoying their last day on the picturesque island, let’s take a look at what happened yesterday. Here are our highlights from Thursday:

 

Video of the day:

All six panelists – Nobel Laureates Sir John E. Walker and Dan Shechtman, Wiltrud Treffenfeldt (Chief Technology Officer of Dow Europe GmbH), May Shana’a (Head of Research & Developmen of Beiersdorf AG) and young scientist Thomas L. Gianetti from ETH Zurich as well as chairwoman Alaina G. Levine – have strong opinions on “Science Careers” and gave excellent advise for #LiNo17 participants.

You are welcome to browse through our mediatheque for more panel discussions, lectures and other informative videos.

 

Picture of the day:

Nobel Laureate Peter Agre’s lecture on “Aquaporin Water Channels” was not only educational, but also made the young scientists laugh. Most definitely one of the best pictures of Thursday.

67th Lindau Nobel Laureate Meeting Chemistry, 25.06.2017 - 30.06.2017, Lindau, Germany, Picture/Credit: Christian Flemming/Lindau Nobel Laureate Meetings Audience in Peter Agre's lecture

For even more pictures from the Lindau Nobel Laureate Meetings, past and present, take a look at our Flickr account.

 

Blog of the day:

When Nobel Laureates come to Lindau, photographer Volker Steger presents each with a surprise task. Find out what it is and how the laureates “sketch their science”.

Sketches of Science Slider

Do take a look at more of our inspring blog posts.

 

Tweets of the day:

 

Last but not least, follow us on Twitter @lindaunobel and Instagram @lindaunobel and keep an eye out for #LiNo17

We will keep you updated on the 67th Lindau Nobel Laureate Meeting with our daily recaps. The idea behind it is to bring to you the day’s highlights in a blink of an eye. The daily recaps will feature blog posts, photos and videos from the mediatheque.

 

Wissenschaft ist weder gut noch böse, sie versorgt uns mit Fakten – Mario Molina

Der zweite volle Programmtag der Lindauer Nobelpreisträgertagung ermutigt vor allem die Nachwuchswissenschaftler sich auf frischen Forschungspfaden zu bewegen, und für ihre Ergebnisse einzustehen.

Die aktuelle politische Debatte um den Klimawandel und den Rückzug der US aus dem „Paris Climate Accord“ griff Mario Molina in seinem Vortrag am Vormittag auf. Molina, ursprünglich aus dem Gastgeberland des diesjährigen International Day Mexiko, erhielt 1995 den Nobelpreis für die Entdeckung und das Verständnis  der Entwicklung des Ozonlochs. Er war außerdem als wissenschaftlicher Berater für die Obama-Administration tätig, und steht der aktuellen Haltung der US-Regierung daher voller Unverständnis gegenüber. Er betonte deswegen noch einmal ausdrücklich: „Die Wissenschaft ist weder gut noch böse. Wir erhalten Daten und Fakten durch die Forschung und können dadurch präzise Vorhersagen berechnen.“ Erst wenn die Wirtschaft und die Politik sich einschalten, so Molina weiter, wird die Forschungs- zur Gewissensfrage. Dann müsse man als Wissenschaftler aber auch für das Bild, das die Daten zeichnen, einstehen, und sich der Faktenignoranz entgegenstellen.

 

67th Lindau Nobel Laureate Meeting, 27.06.2017, Lindau, Germany, Credit: Julia Nimke / 67th Lindau Nobel Laureate Meeting, Lecture Molina

Mario Molina während seines Vortrags auf der 67. Lindauer Nobelpreisträgertagung. Credit: Julia Nimke/Lindau Nobel Laureate Meetings

 

Im Gegensatz dazu sieht es Ada Yonath nicht unbedingt als die Pflicht der Wissenschaftler an, sich öffentlich gegen die Erderwärmung auszusprechen. Vielmehr sieht sie die Pflicht der Forschung darin, Möglichkeiten zu schaffen, um weniger Luftverschmutzung zu erzeugen. Yonath erhielt 2009 den Nobelpreis in Chemie – als erst vierte Frau insgesamt – für die Entschlüsselung der Funktion von Ribosomen. Diese bauen aus den Aminosäuren, die vom genetischen Code abgelesen werden, die Proteine zusammen, welche wiederum die Grundbausteine unseres Organismus sind: ohne funktionierende Ribosomen gäbe es keinen gesunden Organismus. Abgesehen von der zunehmenden Politisierung wissenschaftlicher Ergebnisse sieht Yonath aber noch weitere große Probleme in der heutigen Forschungslandschaft: „Heute braucht jeder ein bestimmtes Vorbild, dem er unbedingt nacheifern möchte. Niemand will mehr widersprechen – der Pioniergeist fehlt.“ Dadurch würden kreative Ideen unterdrückt, und es kämen keine echten Innovationen mehr zu Stande. Zudem, so Yonath, würde heute zuviel Wert auf translationale und angewandte Forschung gelegt. Doch diese sei zwar gut für Industrie und Wirtschaft, bringe aber  keinen echten Fortschritt mehr mit sich. Stattdessen wirbt sie im Interview dafür, sich an der Forschung wieder mehr nur der Forschung und des Wissensgewinnes zuliebe zu beteiligen und zu erfreuen. „Alles was wir heute wissen und verstehen, aber gestern noch nicht verstanden haben, ist bereits unglaublich wertvoll für das Wissen der Menschheit.“ Sie illustriert diese Idee mit einem sehr anschaulichen Beispiel: „Wenn alle sich immer nur mit der Besserung der Brennleistung und Haltbarkeit von Kerzen befasst hätten, gäbe es heute immer noch keinen Strom oder Glühbirnen. Nur wenn es Leute gibt, die abseits der bekannten Pfade forschen, ergeben sich echte Neuerungen.“

 

Schülergespräch mit Harald zur Hausen, 67. Lindauer Nobelpreisträgertagung, 27.06.2017. Foto: Christian Flemming/Lindau Nobel Laureate Meetings

Schülergespräch mit Harald zur Hausen, 67. Lindauer Nobelpreisträgertagung, 27.06.2017. Foto: Christian Flemming/Lindau Nobel Laureate Meetings

Beharrlichkeit und innovatives Denken nannte auch Professor Harald zur Hausen als die Kernmerkmale erfolgreicher Wissenschaftler. Im Rahmen der Lindauer Nobelpreistagung werden auch Satellitenveranstaltungen angeboten, bei der Nobelpreisträger häufig mit Kindern und Jugendlichen über ihre Forschung sprechen. Dieses Jahr sprach Harald zur Hausen vor etwa 100 Oberstufen-Gymnasiasten aus Lindau, Friedrichshafen und Bregenz. Zur Hausen wurde 2008 der Nobelpreis in Physiologie oder Medizin verliehen, für seine Entdeckung, dass Gebärmutterhalskrebs von Viren ausgelöst wird, sowie für seine Entwicklung eines Impfstoffes gegen den Erreger. Er erzählte über 90 Minuten hinweg von seinem Werdegang von der klinischen Medizin zur Forschung und wie sein fester Glaube, dass bestimmte Krebsarten von Viren ausgelöst werden, ihn schließlich zu seiner bahnbrechenden Entdeckung und Entwicklung gebracht hat. Er betonte, wie er an seiner Überzeugung auf Grund vorläufiger Daten festhielt, und sich immer wieder gegen skeptische Kollegen oder Journalisten durchsetzte. Die Schüler hörten die ganze Zeit über gebannt zu und stellten viele interessierte Fragen. Der Austausch zeigt einmal mehr wie wertvoll die Kommunikation von Wissenschaftlern mit der Öffentlichkeit ist. Auch zur Hausen liegt dieses Thema sehr am Herzen, denn „Prävention ist immer besser als Heilung. Wenn wir bei solchen Veranstaltungen Verständnis und Interesse für die Forschung gewinnen können, haben wir Großes geschafft.“

Ähnlich wie Ada Yonath sieht auch zur Hausen einige Entwicklungen in der Wissenschaft durchaus kritisch. „Es herrscht viel zu oft noch ein dogmatisches Klima in den Laboren. Junge Wissenschaftler müssen wieder mehr hinterfragen und die Äußerungen ihrer Mentoren nicht als Gebote hinnehmen.“ Er wünscht sich stattdessen, dass sie sich auch auf neuen Forschungsgebieten austoben, und sich vermehrt mit fachfremden Kollegen austauschen.

“My best advice: don’t listen to advice.”

Ada Yonath is an Israeli chemist – an x-ray crystallographer – who spent 20 years studying the ribosome.  Her persistence paid off, in 2000, when, working with other researchers, she successfully mapped the structure of the ribosome, an achievement for which she shared the 2009 Nobel Prize in Chemistry with Venkatraman Ramakrishnan and Thomas A. Steitz.

The ribosome is a complex molecule, consisting of hundreds of thousands of atoms.  It’s actually a molecular machine (which is one of the key topics of this year’s chemistry-themed Lindau Meeting).

Residing in the cytoplasm outside the cell nucleus, the ribosome is a protein factory. It translates the coded message in DNA into individual amino acids and assembles them into proteins, which are involved in almost every function of living organisms.  

In mammals, there are millions of ribosomes in every cell!  Take a moment to absorb that.  Millions.  In each cell.  I have trouble wrapping my mind around that fact.  It indicates something about the scale of things.  As small as an individual cell is, it somehow contains – among other things(!) – millions of ribosomes, steadily producing proteins.  And, again, each ribosome is a complex network of hundreds of thousands of atoms.  Mapping its structure is essential to understanding how it functions.  And this understanding has provided great insight into the function – and design – of antibiotics, which can kill bacteria by interfering with protein synthesis.

I spoke with Ada at the 2016 Lindau Nobel Laureate Meeting – and she is returning this year for her seventh time – because “being able to contribute to young people is one of the miracles that happened to me after I got the Prize.” 

Watch the video below to hear Ada’s advice for young scientists and non-scientists alike. 

New Drugs for old Bugs (Drug Development – Yonath & Kobilka)


We should all be worried by the growing number of antibiotic-resistant bacteria and we urgently need to develop new drugs, says Ada Yonath. She and Brian Kobilka won Nobel Prizes for using x-ray crystallography to understand cell structures that are vital targets for drug development. In this film, three researchers challenge the structural approach and propose alternative ways to find drugs; some cutting edge, such as computation, and some ancient, such as searching for chemicals deep in the rain forest. What is the best way forward? Or is a combination of techniques the most promising approach?

Neue Antibiotika durch Strukturbiologie – Tom Steitz und Ada Yonath

Ein Leitmotiv des diesjährigen Treffens ist die Frage, wie die Medizin der Zukunft aussehen könnte. Harald zur Hausen hat betont, dass möglicherweise in der Prävention von Krankheiten größeres Potential steckt als in der Entwicklung von Therapien. Martin Evans, der den Nobelpreis für Isolierung embryonaler Stammzellen erhielt, sprach die Möglichkeiten und Hürden der personalisierten Medizin an. Eine konkretere Antwort lieferte Tom Steitz. Er erklärte in seinem Vortrag, wie in seiner Arbeitsgruppe strukturbiologisches Forschungsergebnisse genutzt werden um neue Antibiotika zu entwickeln.

Steitz erhielt den Nobelpreis für Chemie 2009 zusammen mit Venki Ramakrishnan und Ada Yonath (die am Montag hier in Lindau einen Vortag hielt) für die Aufklärung der Sturkur und des Mechanismus des Ribosoms.

Ribosomenen sind große molekulare Maschinen aus zwei Untereinheiten, die jeweils aus RNA und Proteinen bestehen, und die sich nach Bindung der mRNA, also der zu übersetenden Information, zum fertigen Ribosom zusammenlagern. In einem komplizierten und trotzdem rasend schnell ablaufenden Prozess wird die mRNA durch das Ribosom geleitet, spezifische tRNAs erkennen komplementäre Sequenzen auf der mRNA und liefern die passenden Aminosäuren an, die dann am Ribosom zu Aminosäureketten verbunden werden. Die so synthetisierte Aminonsäurekette verlässt das Ribosom durch einen Tunnel in der Struktur des Ribosoms und lagert sich danach zu fertigen, funktionalen Proteinen zusammen. Ribosomen übersetzen also die genetische Information in Proteine.

Diese komplexen Maschinen kommen in allen lebenden Organismen vor – mit kleinen, jedoch sehr wichtigen Unterschieden zwischen den bakteriellen Ribosomen und jenen in menschlichen Zellen. Diese kleinen Unterschiede bieten die Angriffspunkte für rund 40% der gängigen Antibiotikaklassen: Chloramphenicol und Tetracyclin binden beispielsweise an der Stelle an der die tRNA an das Ribosom herangeführt wird und hemmen so die Proteinsynthese. Clindamycin verhindert die Bildung der Peptidbindungen zwischen den einzelnen Aminoäuren und Erythromycin blockiert den Ausgangstunnel, es kommt sozusagen zu molekularer Verstopfung.

 Blick in den Ribosomentunnel. Einige dort bindende Antibiotika sind farbig eingezeichnet

Blick in den Ribosomentunnel. Einige dort bindende Antibiotika sind farbig eingezeichnet

Antibiotika können therapeutisch eingesetzt werden, da sie aufgrund der kleinen Unterschiede zwischen bakteriellen Ribosomen und denen von Menschen, spezifisch die Proteinsynthese in den Krankheitserregern hemmen, die Funktion der Ribosomen in den körpereigenen Zellen jedoch nicht beeinflussen.

Gleichzeitig bergen die kleine Unterschiede zwischen den Ribosomen von Bakterien und Menschen jedoch auch die Gefahr für bakterielle Antibiotikaresistenzen. Beispielsweise reicht eine einzelne mutierte Aminosäure im Ausgangstunnel des Ribosoms aus, um die Bindung von Erythromyzin zu verhindern. Und genau hier ist der Punkt an dem biomedizinische Grundlagenforschung bei der Entwicklung neuer Antibiotika hilft.

Durch die Aufklärung der Struktur des Ribosoms durch Yonath und Steitz, buchstäblich bis aufs Atom, kann die Bindung der Antibiotika genau modelliert werden. Dadurch ist die Möglichkeit gegeben, bekannte Antibiotika zuerst am Computer so zu verändern, dass sie an neue, kritische Stellen spezifisch im Bakterienribosom binden, oder sogar ganz neue Antibiotika in silico zu entwerfen – basierend alleine auf der Kenntnis der Wechselwirkungen zwischen Aminosäureseitenketten des Ribosoms und den Bausteinen des Antibiotikums.

Es ist ein ständiger Wettlauf zwischen der Entwicklung neuer Antibiotika und der Ausbildung von Resistenzen in den Organismen, die damit abgetötet werden sollen. Durch die Ausnutzung der strukturbiologischen Kenntnis des Ribosoms hat möglicherweise wieder der Mensch die Nase vorne. Zumindest so lange, bis pathogene Bakterien sich wieder angepasst haben.

Hier eingebunden noch ein Video vom Prozess der Proteinsynthese. Es veranschaulicht die Komplexität und die Schönheit eines der grundsätzlichsten Mechanismen des Lebens. Das Video stammt von Venki Ramakrishnan, dem dritten Nobelpreisträger für das Ribosom 2009.